检验技师考点:IgG纯化
盐析法只能部分纯化抗体,更高纯度的抗体制剂可用层析法制备。IgM五聚体相对分子质量达9.7×10,比血清中任何其他蛋白都大,用分子筛层析很容易将其纯化。IgG在PH 8.0时带负电荷,能与DEAE纤维素上的阳离子结合,因此可用离子交换层析来纯化纯化最常用的方法为亲和层析。IgG与葡萄球菌A蛋白和链球菌G蛋白具合高度的亲和性,可用这两种蛋白质交联亲和层析柱将IgG纯化。大部分IgG与蛋白A结合PH为8—9,洗脱PH为2—4;而与蛋白G的'结合PH为5—7,洗脱PH为9—10.C蛋白更适合于IgG的纯化,不但反应条件为温和的弱酸性或弱碱性,并且与IgG的结合力高于A蛋白。G蛋自能与大部分动物种类的IgG结合,而A蛋白对小鼠IgG1、大鼠IgG2b、人IgG3、马和绵羊IgG结合力弱或不能结合G蛋白和A蛋白均不能与鸡IgG结合。
生理作用:
IgG的功能作用主要在机体免疫中起保护作用,大多数抗菌、抗病毒;应对麻疹、甲型肝炎等,能有效地预防相应的感染性疾病。
IgG是唯一可以通过胎盘的免疫球蛋白。来自母体的IgG在出生后数月对防御白喉、麻疹、脊髓灰质炎等感染起着重要作用,母体传递给胎儿的IgG于生后6个月几乎全部消失,而婴儿自身产生IgG从3个月时才逐渐增多,故6个月后易患感染。3-5岁是渐接近成人水平。
生理性变化:
胎儿出生前可从母体获得IgG,在孕前期22~28周间,胎儿血IgG浓度与母体血IgG浓度相等,出生后母体IgG逐渐减少,到第3、4月胎儿血IgG降至最低,随后胎儿逐渐开始合成IgG,血清IgG逐渐增加,到16岁前达到成人水平。
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